Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

Hasil  Analisis Pembentukan  Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

Sebelum kita memahami struktur pada protein, ada baiknya kita mengetahui apa itu protein?  Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandungkarbon, hidrogen , oksigen,  nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein merupakan sekumpulan dari asam amino (Total 20 macam) yang bergabung dan berikatan untuk membentuk suatu fungsi dan bentuk tertentu. Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Pada blog ini akan secara khusus membahas struktur protein  dari susunan sekunder hingga struktur tersier. Sebelum memasuki struktur sekunder, sekilas tentang struktur primer pada protein. Struktur primer protein ditunjukkan susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier.

a.   Struktur Sekunder Protein

Dua struktur polipeptida yang disebut heliks α dan lembar berlipat β. Struktur ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino dalam urutan linier.Heliks α merupakan struktur berbentuk batang. Rantai polipeptida utama yang bergelung membentuk bagian dalam batang dan rantai samping mengarah ke luar dari heliks.

Bentuk heliks α dimantapkan oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan  gugus CO pada rantai utama. Gugus CO setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus NH asam amino terletak pada empat residu di depannya pada urutan linier. Berarti semua gugus CO dan gugus NH pada rantai utama membentuk ikatan hidrogen. Tiap residu asam dengan residu berikutnya sepanjang aksis heliks. Heliks α mempunyai jarak 1,5 oA dengan rotasi 100°, sehingga terdapat 3,6 residu asam amino tiap putaran heliks. Pada heliks α asam amino yang berjarak tiga dan empat pada urutan linier akan terletak berseberangan dalam heliks sehingga tidak saling berhubungan. Jarak antara dua putaran heliks α adalah perkalian jarak translasi (1,5 oA) dan jumlah residu pada setiap putaran 3,6 yang sama dengan 5,4 oA. Arah putaran heliks seperti pada skrup dapat bersifat putar kanan (searah jarum jam) dan putar kiri (berlawanan arah jarum jam) Heliks protein αbersifat putar kanan. Kandungan heliks α dalam protein bervariasi luas mulai dari hampir tidak ada sampai 100%. Misalnya, enzim kimotripsin tidak mengandung heliks α. Kebalikannya, 75% protein mioglobin dan hemoglobin berbentuk heliks α.

Panjang untai tunggal heliks αbiasanya kurang dari 45 o A. Tetapi dua atau lebih heliks α dapat saling berpilin membentuk struktur yang stabil, dengan panjang dapat mencapai 1000 oA(100 nm atau 0,1 mm ) atau lebih. Heliks α yang salingberpilin ditemukan pada miosin dan tropomiosin otot, pada  fibrin gumpalan darah dan pada keratin rambut. Bentuk heliks pada protein ini mempunyai peran mekanis dalam pembentukan berkas serat yang kaku seperti duri landak. Sitoskeleton (penyangga bagian dalam) suatu sel mengandung banyak filamen yang merupakan dua untai heliks α yang saling berpilin.

b.  Struktur Tersier Protein

      Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda. Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein. Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul. Perhatikan ikatan-ikatan pada struktur tersier protein berikut.

Gambar Ikatan pada Struktur Tersier Protein:

 a. Interaksi Elektrostatik;

b. Ikatan Hidrogen;

 c. Interaksi Hidrofobik;

d. Interaksi Hidrofilik;

e. Interaksi Disulfida. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi)

Sumber:

http://staffnew.uny.ac.id/upload/132058092/pendidikan/modul-2-struktur-dan-fungsi-protein.pdf

https://bisakimia.com/2015/10/26/memahami-struktur-protein/

http://www.nafiun.com/2013/10/struktur-protein-primer-sekunder-tersier-kuartener.html

Permasalahan:

1.       Tolong jelaskan apa itu heliks α yang berhubungan pada protein?

2.        Apa yang menyebabkan pada  struktur tersier banyak terlibat beberapa ikatan seperti diatas?

3. jelaskan perbedaan struktur sekunder dan tersier pada protein!